波谱学杂志 ›› 2012, Vol. 29 ›› Issue (2): 182-189.

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NMR技术在蛋白质-蛋白质相互作用研究中的应用——泛素-蛋白水解酶体通路研究实例介绍

张乃霞*,吴娟,张华群,刘霞   

  1. 中国科学院 上海药物研究所  分析化学研究室,上海 201203
  • 收稿日期:2011-09-02 出版日期:2012-06-05 发布日期:2012-06-05
  • 基金资助:

    中国科学院“百人计划”资助项目.

Protein-Protein Interactions Studied by NMR——A Review Using the Ubiquitin-Proteasome

 ZHANG Nai-Xia*, WU Juan, ZHANG Hua-Qun, LIU Xia   

  1. Shanghai Institute of Materia Medica, Chinese Academy of Sciences, Shanghai 201203, China
  • Received:2011-09-02 Online:2012-06-05 Published:2012-06-05
  • Supported by:

    中国科学院“百人计划”资助项目.

摘要:

蛋白质-蛋白质相互作用在多种细胞内生理活动中发挥关键性作用,而蛋白质复合物结构信息的获得主要依赖于X-射线衍射技术和核磁共振技术2种主要技术手段的使用. 需要指出的是,虽然大部分蛋白质复合物的结构解析使用了X-射线衍射技术,然而在包括无法获得蛋白质复合物晶体、 蛋白质与蛋白质结合强度较弱以及蛋白质复合物系统具有复杂的动力学行为等几种情况下,核磁共振技术是可用于蛋白质复合物结构测定的唯一手段. 用于蛋白质-蛋白质相互作用研究的NMR技术主要有化学位移扰动分析、分子间NOE的检测、顺磁弛豫增强技术、残余偶极耦合检测技术等几种. 该文将结合这几种技术在泛素-蛋白水解酶体通路领域的应用实例对它们的工作原理以及可提供的信息做出总结介绍.

关键词: 核磁共振(NMR), 化学位移扰动分析, 奥沃豪斯效应, 顺磁弛豫增强, 残余偶极耦合, 泛素-蛋白水解酶体通路

Abstract:

Protein-protein interactions (PPIs) play  key roles in multiple cellular processes. Both X-ray crystallography and NMR techniques are commonly used to illustrate the structural basis of PPIs. Although most of the available structures of protein complexes are determined by X-ray crystallography, NMR proves to be the technique of choice under special circumstances such as crystallization-resistance, weak binding, and complicated dynamic behavior presented by protein complexes. Chemical shift perturbation analysis, inter-molecular NOE detection, paramagnetic relaxation enhancement and residual dipolar coupling detection are the four major NMR techniques used for studing PPI. The principles and strengths of these NMR techniques and their applications in studying the ubiquitin-proteasome pathway are reviewed in this article.  

Key words: NMR, chemical shift perturbation, nuclear Overhauser effect, paramagnetic relaxation enhancement, residual dipolar coupling, ubiquitinproteasome pathway

中图分类号: