形成素结合蛋白 C- 端FF结构域的 1H 和 15N NMR 谱峰归属和结构分析

波谱学杂志 ›› 2006, Vol. 23 ›› Issue (1): 1-10.

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形成素结合蛋白 C- 端FF结构域的 ¹H 和 ¹⁵N NMR 谱峰归属和结构分析

华东师范大学物理系，华东师范大学光谱学与波谱学教育部重点实验室，上海 200062

收稿日期:2005-06-07 修回日期:2005-10-17 出版日期:2006-03-05 发布日期:2006-03-05

Assignment of ¹H and ¹⁵N Chemical Shifts and Structure Elucidation of C-terminal FF-domain of the Formin-Binding Protein

Key Laboratory of Optical and Magnetic Reasonance Spectroscopy for Education Ministry, Physics Department of East China Normal University, Shanghai 200062, China

Received:2005-06-07 Revised:2005-10-17 Online:2006-03-05 Published:2006-03-05

摘要/Abstract

摘要：

FF结构域广泛存在于与信号传导相关的蛋白质中，我们选择形成素结合蛋白11 (formin-binding protein 11, FBP11)中所含的一个FF结构域，通过在H₂O和D₂O中采集的COSY，TOCSY，NOESY等二维核磁共振谱，识别了FF-结构域的氨基酸残基的质子自旋系统，通过解析二维和三维NOESY谱中的d_αN、d_NN和d_βN等NOE相关完成了序列专一性归属；二级结构分析表明FF-结构域包含三段α 螺旋. 

关键词: 核磁共振, FF-结构域, 序列专一归属, 二级结构

Abstract:

FF-domains have been found widely in many signaling proteins. In this paper, the structure characteristics of FF-domain of the formin-binding protein 11 (FBP11) were studied by NMR spectroscopy. The spin systems for most of the amino acid residues in the FF-domain were identified by analyzing NMR spectra acquired in H₂O and D₂O. Sequence specific assignment of the spin systems was made using d_αN, d_NN and d_βN NOEs correlation calculated from NOESY spectra. The secondary structure of the FF-domain was found to include three α helices.

Key words: NMR spectroscopy, FF-domain, chemical shift assignment, secondary structure, formin-binding protein

中图分类号:

O641

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形成素结合蛋白 C- 端FF结构域的 ¹H 和 ¹⁵N NMR 谱峰归属和结构分析

Assignment of ¹H and ¹⁵N Chemical Shifts and Structure Elucidation of C-terminal FF-domain of the Formin-Binding Protein

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