波谱学杂志

• 特邀综述 • 上一篇    下一篇

蛋白质顺磁标记技术与生物核磁共振中的赝接触位移

杨茵,陈家良,苏循成*?   

  1. 元素有机化学国家重点实验室,南开大学,天津 300071
  • 收稿日期:2013-05-02 修回日期:2013-05-06 出版日期:2014-06-05 发布日期:2014-06-05
  • 作者简介:苏循成,1972年8月出生.2001年在南开大学获得理学博士学位.分别于2001~2004年和2004~2010年先后在意大利佛罗伦萨磁共振中心、澳大利亚国立大学做博士后研究.自 2010年10月起任南开大学元素有机化学国家重点实验室博士生导师.主要研究方向为顺磁效应下的生物核磁共振技术与方法,并利用此技术研究生物大分子结构、功能与动态学间的相互关系.杨茵(1985-),女,天津人,博士研究生,从事顺磁效应下的生物核磁共振研究.*通讯联系人:苏循成,电话:022-23500623, E-mail: xunchengsu@nankai.edu.cn.
  • 基金资助:

    国家重大科学研究计划资助项目(2013CB910200);国家自然科学基金资助项目(21073101, 21273121, 21121002).

Paramagnetic Labeling of Proteins and Pseudocontact Shift in Structural Biology

YANG Yin,CHEN Jia-liang,SU Xun-cheng*


 
  

  1. State Key Laboratory of Elemento-organic Chemistry, Nankai University, Tianjin 300071, China
  • Received:2013-05-02 Revised:2013-05-06 Online:2014-06-05 Published:2014-06-05
  • About author:*Corresponding author:SU Xun-cheng, Tel: 022-23500623; E-mail: xunchengsu@nankai.edu.cn.
  • Supported by:

    国家重大科学研究计划资助项目(2013CB910200);国家自然科学基金资助项目(21073101, 21273121, 21121002).

摘要:

未配对电子与蛋白质分子自旋核的作用能提供丰富的长程结构信息,这些顺磁信息通常可用顺磁弛豫增强、赝接触位移和残余偶极耦合描述,其中赝接触位移包含生物大分子内重要的距离和角度信息.稀土离子具有相似的配位化学性质和不同的顺磁物理特性,而大多稀土离子具有磁各向异性,在与大分子作用过程中会产生赝接触位移.由于大多数蛋白质没有顺磁中心,获得这些顺磁信息需要通过定点选择标记蛋白质来实现.该文旨在对近年来蛋白质顺磁标记的方法和进展进行介绍,在顺磁标记基础上阐述赝接触位移在结构生物学中的应用.

关键词: 核磁共振(NMR), 顺磁标记(PRE), 蛋白质, 稀土离子, 赝接触位移(PCS)

Abstract:

The interactions between unpaired electrons and nuclear spins in proteins, usually represented in paramagnetic relaxation enhancement (PRE), pseudocontact shift (PCS) and residual dipolar couplings (RDC), provide rich sources of structural restraints. These paramagnetic effects are valuable in structure determination of protein and protein-ligand complex as well as in elucidation of protein dynamics. Because most proteins do not have paramagnetic centers, generation of paramagnetic restraints usually relies on site-specific labeling of proteins with paramagnetic ions. In this paper, efforts towards paramagnetic labeling of proteins, especially with lanthanide ions, are summarized, and PCS, as a powerful NMR spectroscopic tool for structural biology, is discussed.

Key words: NMR, paramagnetic labeling, protein, lanthanide ion, pseudocontact shift

中图分类号: